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周测卷(3)培养基表面的菌悬液会出现积液，导致菌体堆白质分子原有的电荷量，因而掩盖了不同蛋白质间积，影响分离效果(3分)的电荷差别(4分)(4)防止杂菌污染【解析】分离不同蛋白质的方法有：根据配体特异性(5)多少和活性①的分离方法为亲和色谱法，根据蛋白质分子大小差(6)J4发酵过程会产热和产酸，J4菌株在较高温度别的分离方法有透析法和凝胶色谱法等，根据蛋白和酸性环境下酶的活性更高质带电性质和电荷多少进行分离蛋白质的方法有电【解析】(1)实验室中分离纯化微生物的方法有板泳法和离子交换法，根据蛋白质溶解度不同的分离划线法和稀释涂布板法。方法有蛋白质的盐析、等电点沉淀法和低温有机溶(2)稀释涂布板法中，培养基位于培养皿中，无菌剂沉淀法。水用于稀释，涂布在酒精灯火焰旁进行，以免杂菌污(1)Y分泌酶的化学本质是蛋白质，高温、过酸、过碱染，该过程不需要使用显微镜，故选③。会使Y分泌酶的空间结构遭到破坏，失去活性。(3)在涂布板时，滴加到培养基表面的菌悬液量过(2)洗涤红细胞的目的是去除杂蛋白，主要是血浆蛋多会在培养基表面出现积液，导致菌体堆积，影响分白。在血红蛋白的释放操作中，除加入一定体积的离效果，所以不能过多。蒸馏水外，还需要加入40%体积的甲苯，其作用是溶(4)微生物培养的关键是避免杂菌污染，故分装含琼解细胞膜，促进红细胞的破裂。透析袋能使小分子脂的培养基时，若试管口粘附有培养基，需要用酒精自由进出，而将大分子保留在袋内，因此透析可以去棉球擦净以防止杂菌污染。除样品中分子量较小的杂质。(5)在刚果红培养基板上，筛到了几株有透明降解(3)Y分泌酶由4个跨膜蛋白亚基组成。若对Y分泌圈的菌落，降解圈大小与纤维素酶的多少和活性有酶的4个跨膜蛋白亚基进行分离、纯化及分子量测关；纤维素酶的量越多，活性越强，分解的纤维素越定，需采用凝胶色谱法及电泳技术。前者是根据相多，透明降解圈越大，所以图中降解纤维素能力最强对分子质量的大小分离蛋白质的有效方法，相对分的菌株是①。子质量较小的蛋白质容易进入凝胶内部的通道，路(6)由于发酵过程中会产热和产酸，J4菌株在较高温程长，移动的速度慢。度和酸性环境下酶的活性更高，所以菌株J4更适合(4)电泳是指带电粒子在电场的作用下发生迁移的用于人工瘤胃发酵过程。对Y分泌酶进行分子量测定时，通常采用8.(15分，除标注外，每空1分)SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳的方法，该方法测定的结(1)空间结构果只是单条肽链的分子量，该电泳迁移率完全取决(2)去除杂蛋白(2分)甲苯去除样品中分子量较于所测定分子的大小而不受其所带净电荷影响，原小的杂质(4分)因是(SDS与蛋白质结合形成复合物)SDS所带负电(3)凝胶色谱法小荷的量大大超过了蛋白质分子原有的电荷量，因而(4)带电粒子SDS所带负电荷的量大大超过了蛋掩盖了不同蛋白质间的电荷差别。